Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Sức khỏe - Y tế
Văn bản luật
Nông Lâm Ngư
Kỹ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
Tìm
Danh mục
Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Y tế sức khỏe
Văn bản luật
Nông lâm ngư
Kĩ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Thông tin
Điều khoản sử dụng
Quy định bảo mật
Quy chế hoạt động
Chính sách bản quyền
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
0
Trang chủ
Luận Văn - Báo Cáo
Báo cáo khoa học
Báo cáo Y học: Interaction of bovine coagulation factor X and its glutamic-acid-containing fragments with phospholipid membranes A surface plasmon resonance study
Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo Y học: Interaction of bovine coagulation factor X and its glutamic-acid-containing fragments with phospholipid membranes A surface plasmon resonance study
Hải Bình
43
6
pdf
Đang chuẩn bị nút TẢI XUỐNG, xin hãy chờ
Tải xuống
The interaction of blood coagulation factor X and its Gla-containing fragments with negatively charged phospholipid membranes composed of 25 mol% phosphatidylserine (PtdSer) and 75 mol% phosphatidylcholine (PtdCho) was studied by surface plasmon resonance. The binding to 100 mol% PtdCho membranes was negligible. The calcium dependence in the membrane binding was evaluated for intact bovine factor X (factor X) and the fragment containing the Gla-domain and the N-terminal EGF (epidermal growth factor)-like domain, Gla–EGFN, from factor X | Eur. J. Biochem. 269 3041-3046 2002 FEBS 2002 doi 10.1046 j.1432-1033.2002.02981.X Interaction of bovine coagulation factor X and its glutamic-acid-containing fragments with phospholipid membranes A surface plasmon resonance study Eva-Maria Erb1 Johan Stenflo1 and Torbjorn Drakenberg2 1 Department of Clinical Chemistry University Hospital Malmo Lund University Malmo Sweden 2Department of Biophysical Chemistry Lund University Lund Sweden The interaction of blood coagulation factor X and its Gla-containing fragments with negatively charged phospholipid membranes composed of 25 mol phosphatidylserine PtdSer and 75 mol phosphatidylcholine PtdCho was studied by surface plasmon resonance. The binding to -00 mol PtdCho membranes was negligible. The calcium dependence in the membrane binding was evaluated for intact bovine factor X factor X and the fragment containing the Gla-domain and the N-terminal EGF epidermal growth factor -like domain Gla-EGFN from factor X. Both proteins show the same calcium dependence in the membrane binding. Calcium binding is cooperative and halfmaximum binding was observed at -.5 mM and 1.4 mM with the best fit to the experimental data with three cooperatively bound calcium ions for both the intact protein and the fragment. The dissociation constant Kd for binding to membranes containing 25 mol PtdSer decreased from 4.6 M for the isolated Gla-domain to - M for the fragments Gla-EGFN and Gla-EGFNC the Gla-domain and both EGF-like domains fragments and to 40 nM for the entire protein as zymogen activated enzyme or in the activesite inhibited form. Analysis of the kinetics of adsorption and desorption confirmed the equilibrium binding data. Keywords blood coagulation membrane binding calcium dependence factor X Gla-domain. Blood coagulation factor X belongs to the family of vitamin K-dependent proteins. It consists of an NH2-terminal y-carboxyglutamic acid Gla -containing domain followed by two epidermal growth factor EGF -like domains and a .
TÀI LIỆU LIÊN QUAN
báo cáo khoa học: " Differential gene expression in incompatible interaction between wheat and stripe rust fungus revealed by cDNA-AFLP and comparison to compatible interaction"
Báo cáo y học: "Anticitrullinated protein antibody (ACPA) in rheumatoid arthritis: influence of an interaction between HLA-DRB1 shared epitope and a deletion polymorphism in glutathione s-transferase in a cross-sectional study"
Báo cáo y học: "An unusual case of gout in the wrist: the importance of monitoring medication dosage and interaction. A case report"
Báo cáo y học: " Research ChIP-PaM: an algorithm to identify protein-DNA interaction using ChIP-Seq data"
Báo cáo y học: " A reaction-diffusion model of the receptor-toxinantibody interaction"
Báo cáo y học: "Dynamically simulating the interaction of midazolam and the CYP3A4 inhibitor itraconazole using individual coupled whole-body physiologically-based pharmacokinetic (WB-PBPK) models"
Báo cáo y học: "Pharmacokinetics of epinephrine in patients with septic shock: modelization and interaction with endogenous neurohormonal status"
Báo cáo y học: "Parents' assessment of parent-child interaction interventions – a longitudinal study in 101 families"
Báo cáo y học: "Modular organization in the reductive evolution of protein-protein interaction networks"
Báo cáo y học: "Characterization of heterotypic interaction effects in vitro to deconvolute global gene expression profiles in cancer"
crossorigin="anonymous">
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.