Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Sức khỏe - Y tế
Văn bản luật
Nông Lâm Ngư
Kỹ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
Tìm
Danh mục
Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Y tế sức khỏe
Văn bản luật
Nông lâm ngư
Kĩ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Thông tin
Điều khoản sử dụng
Quy định bảo mật
Quy chế hoạt động
Chính sách bản quyền
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
0
Trang chủ
Khoa Học Tự Nhiên
Sinh học
Computational interaction analysis of cyprinus Carpio trypsin1 and Kunitz type soybean protease inhibitor
Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Computational interaction analysis of cyprinus Carpio trypsin1 and Kunitz type soybean protease inhibitor
Như Mai
67
12
pdf
Đang chuẩn bị nút TẢI XUỐNG, xin hãy chờ
Tải xuống
Common carp (Cyprinus carpio) is highly important culturable species in freshwater and cultured throughout the globe. Its farming require formulated feed with balance protein and energy. Most of the time fish meal is used as a protein source, but it is not acceptable from sustainability point of view. The replacement of fish meal by plant based protein source is advised. The limitation of plant based ingredients like soybean meal is the presence of anti-digestive factors in the form of several protease inhibitors. Kunitz type soybean protease inhibitor (SPI) is the most abundant protease inhibitor in soybean meal and it reduces the digestibility of feed. The data regarding molecular interaction and binding affinity of SPI with proteases is available in mammalian organism like pig but in fishes it has not been studied in detail. So the present study was conducted to gain insight into the protein-protein interaction and binding affinity of common carp trypsin (ccTrypsin1) and SPI using computational modelling. The sequence and 3D structure of ccTrypsin1 is highly similar to its mammalian counterpart pig. The protein-protein interaction analysis using knowledge based docking approach showed that the interaction was more or less similar like porcine trysin with SPI. The predicted binding affinity (-9.2 kcal/mol) and dissociation constant (1.9E-0.7) showed strong interaction between the interactor governed by strong attractive forces like electrostatic forces. | Computational interaction analysis of cyprinus Carpio trypsin1 and Kunitz type soybean protease inhibitor
TÀI LIỆU LIÊN QUAN
Real time computational fluid dynamics flow response visualisation and interaction application based on augmented reality
Master's thesis of Engineering: Performance of fluid-structure interaction based on analytical and computational techniques
Low-frequency modes in the fluid-structure interaction of a U-tube model for the steam generator in a PWR
Molecular and cellular experimental systems and systems and computational biology: Part 1
The human-Computer Interaction
Two-way fluid-structure interaction simulation for steady-state vibration of a slender rod using URANS and LES turbulence models
Ciruvis: A web-based tool for rule networks and interaction detection using rule-based classifiers
Exploiting large-scale drug-protein interaction information for computational drug repurposing
MAE-FMD: Multi-agent evolutionary method for functional module detection in protein-protein interaction networks
Computational interaction analysis of cyprinus Carpio trypsin1 and Kunitz type soybean protease inhibitor
crossorigin="anonymous">
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.