Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Sức khỏe - Y tế
Văn bản luật
Nông Lâm Ngư
Kỹ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
Tìm
Danh mục
Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Y tế sức khỏe
Văn bản luật
Nông lâm ngư
Kĩ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Thông tin
Điều khoản sử dụng
Quy định bảo mật
Quy chế hoạt động
Chính sách bản quyền
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
0
Trang chủ
Luận Văn - Báo Cáo
Báo cáo khoa học
Báo cáo khoa học: The periplasmic peptidyl prolylcis–transisomerases PpiD and SurA have partially overlapping substrate specificities
Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: The periplasmic peptidyl prolylcis–transisomerases PpiD and SurA have partially overlapping substrate specificities
Hiếu Nghĩa
42
10
pdf
Đang chuẩn bị nút TẢI XUỐNG, xin hãy chờ
Tải xuống
One of the rate-limiting steps in protein folding has been shown to be the cis–transisomerization of proline residues, catalysed by a range of peptidyl prolylcis–transisomerases (PPIases). In the periplasmic space of Escherichia coliand other Gram-negative bacteria, two PPIases, SurA and PpiD, have been identified, which show high sequence similarity to the catalytic domain of the small PPIase parvulin. | ễFEBS Journal The periplasmic peptidyl prolyl cis-trans isomerases PpiD and SurA have partially overlapping substrate specificities Krista H. Stymest and Peter Klappa Department of Biosciences University of Kent Canterbury UK Keywords peptidyl prolyl cis-trans isomerase periplasmic space protein folding proteinprotein interaction substrate specificities Correspondence P. Klappa Department of Biosciences University of Kent Canterbury CT2 7NJ UK Fax 44 1227 763912 Tel 44 1227 823515 E-mail p.klappa@kent.ac.uk Received 19 February 2008 revised 14 April2008 accepted 6 May 2008 doi 10.1111 j.1742-4658.2008.06493.x One of the rate-limiting steps in protein folding has been shown to be the cis-trans isomerization of proline residues catalysed by a range of peptidyl prolyl cis-trans isomerases PPIases . In the periplasmic space of Escherichia coli and other Gram-negative bacteria two PPIases SurA and PpiD have been identified which show high sequence similarity to the catalytic domain of the small PPIase parvulin. This observation raises a question regarding the biological significance of two apparently similar enzymes present in the same cellular compartment do they interact with different substrates or do they catalyse different reactions The substrate-binding motif of PpiD has not been characterized so far and no biochemical data were available on how this folding catalyst recognizes and interacts with substrates. To characterize the interaction between model peptides and the periplasmic PPIase PpiD from E. coli we employed a chemical crosslinking strategy that has been used previously to elucidate the interaction of substrates with SurA. We found that PpiD interacted with a range of model peptides independently of whether they contained proline residues or not. We further demonstrate here that PpiD and SurA interact with similar model peptides and therefore must have partially overlapping substrate specificities. However the binding motif of PpiD appears to be less .
TÀI LIỆU LIÊN QUAN
Kỷ yếu tóm tắt báo cáo khoa học: Hội nghị khoa học tim mạch toàn quốc lần thứ XI - Hội tim mạch Quốc gia Việt Nam
Báo cáo nghiên cứu khoa học: "Danh lục các loài thú ở khu bảo tồn thiên nhiên Pù Huống tỉnh Nghệ An và ý nghĩa bảo tồn nguồn gen quí hiếm của chúng"
Báo cáo khoa học: Hỗ trợ nâng cao năng lực quản lý chất thải sinh hoạt tại thành phố Hội An
Báo cáo nghiên cứu khoa học: "Tính năng động nghệ thuật của văn học hiện đại Việt Nam và một cách nhìn hành trình thể loại"
Báo cáo nghiên cứu khoa học: " DỊCH CHUYỂN TRUY VẤN OQL VÀO CÁC PHÉP TÍNH BAO HÀM"
Báo cáo khoa học: " Áp dụng thủ tục phân tích trong kiểm toán báo cáo tài chính"
Báo cáo nghiên cứu khoa học: "Người lính trở về sau chiến tranh với mặc cảm “ăn mày dĩ vãng’ trong tiểu thuyết Chu Lai"
Báo cáo nghiên cứu khoa học: "Khảo sát hiện tượng chuyển đổi chức năng - nghĩa của động từ tiếng Việt"
Báo cáo nghiên cứu khoa học: " BẢN CHẤT KHOA HỌC VÀ CÁCH MẠNG LÀ CỘI NGUỒN SỨC SỐNG CỦA CHỦ NGHĨA MÁC - LÊNIN"
Báo cáo khoa học: " CẢI TIẾN CÁC THUẬT TOÁN MƯỢN VÀ KHOÁ KÊNH TẦN SỐ MẠNG DI ĐỘNG TẾ BÀO"
crossorigin="anonymous">
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.