Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Sức khỏe - Y tế
Văn bản luật
Nông Lâm Ngư
Kỹ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
Tìm
Danh mục
Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Y tế sức khỏe
Văn bản luật
Nông lâm ngư
Kĩ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
Thông tin
Điều khoản sử dụng
Quy định bảo mật
Quy chế hoạt động
Chính sách bản quyền
Giới thiệu
Đăng ký
Đăng nhập
0
Trang chủ
Khoa Học Tự Nhiên
Sinh học
Expression and purification of porcine Akirin2 in Escherichia coli
Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Expression and purification of porcine Akirin2 in Escherichia coli
Tùng Quang
57
7
pdf
Đang chuẩn bị nút TẢI XUỐNG, xin hãy chờ
Tải xuống
Akirin2 is a recently discovered gene related to immune responses that also plays an important role in skeletal myogenesis. In this study, in order to scale up the production of recombinant porcine Akirin2 (pAkirin2), we report the expression and purification of a His-tagged version of recombinant pAkirin2 in Escherichia coli. | Turkish Journal of Biology Turk J Biol (2014) 38: 339-345 © TÜBİTAK doi:10.3906/biy-1310-52 http://journals.tubitak.gov.tr/biology/ Research Article Expression and purification of porcine Akirin2 in Escherichia coli 1 1 1, 1 1 1 2 Xiaoling CHEN , Zhiqing HUANG *, Bo ZHOU , Huan WANG , Gang JIA , Jiayun QIAO Key Laboratory for Animal Disease-Resistance Nutrition of China Ministry of Education, Institute of Animal Nutrition, Sichuan Agricultural University, Chengdu, Sichuan, P. R. China 2 Tianjin Institute of Animal Science and Veterinary Medicine, Tianjin, P. R. China Received: 21.10.2013 Accepted: 07.01.2014 Published Online: 14.04.2014 Printed: 12.05.2014 Abstract: Akirin2 is a recently discovered gene related to immune responses that also plays an important role in skeletal myogenesis. In this study, in order to scale up the production of recombinant porcine Akirin2 (pAkirin2), we report the expression and purification of a His-tagged version of recombinant pAkirin2 in Escherichia coli. The pAkirin2 is a polypeptide of 203 amino acids containing 42 rare codons. The recombinant pAkirin2 was expressed as an N-terminal fusion protein with His6 tag in E. coli Rosetta (DE3) host strain. The protein was purified by Ni-IDA affinity chromatography, yielding over 90% highly purified recombinant pAkirin2, with a considerable yield of 4 mg/L. The purified recombinant pAkirin2 was confirmed by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight/timeof-flight (MALDI-TOF/TOF) mass spectrometer analysis. The refolded purified recombinant pAkirin2 significantly promoted the proliferation of C2C12 cells, indicating that it was active. This report provides a reliable technique for recombinant expression and purification of pAkirin2 protein. Key words: porcine Akirin2, expression and purification, Escherichia coli, C2C12 cells 1. Introduction Akirins are recently reported important nuclear cofactors regulating the NF-κB–dependent gene expression .
TÀI LIỆU LIÊN QUAN
Expression and purification of thioredoxin-his6 -ZmDREB2.7 fusion protein in Escherichia coli for raising antibodies
Cloning, expression and purification of m cell specific binding peptide (CO!) fused with CFP
Prokaryotic expression and purification of porcine Sox6
Soluble expression of an amebic cysteine protease in the cytoplasm of Escherichia coli SHuffle Express cells and purification of active enzyme
Cloning, expression and purification of fructosyl amino acid oxidase (FAOX) in Escherichia Coli
Expression and purification capsid proteins VP0, VP1 and VP3 of foot and mouth disease virus type O in escherichia coli
Expression and purification of porcine Akirin2 in Escherichia coli
Expression and purification of porcine PID1 gene in Escherichia coli
Expression, purification, and characterization of rhTyrRS
Expression, purification and biological characterization of the extracellular domain of CD40 from Pichia pastoris
crossorigin="anonymous">
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.